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Konzentrierte Mineralsauren fallen das Hamo- 
cyanin vollständig. Eisessig ist unwirksam. Alle 
gewöhnlichen Eiweißfällungsmittel fällen auch 
das Hämocyanin. (So Tannin, Pikrinsäure, 
Essigsäure, Ferrocyankalium, Trichloressigsäure, 
Phosphorwolframsäure, Asaprol usw.) 
III. Spektroskopische Eigenschaften, Im 
sichtbaren Spektrum zeigt das Oxyhämocyanin 
einen scharfen und kräftigen Streifen im Gelb 
und den Beginn eines zweiten Streifens im Blau. 
Die Achse des gelben Streifens fällt beim Oxy- 
hämocyanin der Mollusken mit = 579 wy, bei 
dem der Arthropoden mit 4=563 yu zusammen. 
Der Beginn des zweiten Streifens liegt für beide 
etwa bei 4=475 uu. 
Der Streifen im Gelb rührt mit großer Wahr- 
scheinlichkeit vom Kupfer her, weil viele kom- 
plexe Kupfersalze (Kupferammoniak, Verbindun- 
‘gen des Kupfers mit Aminosäuren, Polypeptiden 
usw.) einen ähnlichen Streifen zeigen, wenn auch 
die Lage der Achse für jede Komponente charak- 
teristisch ist. Der beginnende Streifen im Blau 
stellt den Ausgangspunkt des zweiten Streifens 
im Ultraviolett dar. Das reduzierte Hämocyanin 
zeigt im sichtbaren Spektrum keinen Absorptions- 
streifen (Dhere, Quagliariello). 
Im Ultraviolett zeigt das Hamocyanin, woher 
es auch stammt, zwei Albsorptionsstreifen. Der 
erste liegt bei A=278 wy, der zweite bei 
A = 346 ua. Der erste ist allen Eiweißkörpern ge- 
meinsam und scheint für aromatische Kerne 
(Tyrosin, Tryptophan usw.) charakteristisch zu 
sein. Der zweite hätte eine wesentlich größere 
Bedeutung. Er entspricht dem Streifen des Oxy- 
hämoglobins, der für die organische Komponente ° 
der prosthetischen Gruppe als charakteristisch 
angesehen wird, weil ihn auch das Hämatopor- 
phyrin besitzt. Man hätte daher in diesem Strei- 
fen den Beweis für die Existenz einer prosthe- 
tischen, der des Hämoglobins analogen Gruppe im 
Hämocyanin (Dhere). 
Zweifelsohne bildet dieser Streifen, sowie die 
Tatsache, daß man durch Alkaliwirkung aus 
Hamocyanin einen kupferhaltigen Anteil, der 
intensive Pyrrolreaktion gibt, erhalten kann, die 
stärksten Beweisgründe zugunsten der Existenz 
einer prosthetischen, kupferhaltigen Gruppe im 
Hämoeyaninmolekül. 
IV. Brechungsindex und optische Drehung. 
Der Index der spezifischen Refraktion (np) des 
Hamocyanins (das heißt die Vergrößerung des 
Brechungsindex des Wassers, wenn in 100 ecm 
1 g Hämocyanin gelöst ist) ist gleich 0,00197. 
Er ist praktisch unabhangig von der Temperatur, 
wenigstens zwischen 10—30° OC (Quagliariello). 
Nach Griffiths zeigt Hämocyanin in einer ver- 
dünnten Lösung von Magnesiumsulfat gelöst eine 
spezifische Drehung für Natriumlicht 
[ap = — 58,3°. 
V.. Isoelektrischer Punkt. Setzt man Lösun- 
gen dialysierten Hämocyanins einem elektrischen 
Quagliariello: Das Hämocyanin. 

Die Natur- 
‚wissenschaften 4 
Gefälle aus, so wandert es zur Anode. Es be- 
nimmt sich also wie ein elektronegatives Kolloid. 
Fügt man aber zur Hämocyaninlösung eine ver- 
dünnte Säure in der Menge, daß sich der zuerst — 
gebildete Niederschlag wieder auflöst, und unter- 
wirft diese Lösung einer Kataphorese, so wandert 
das Hämocyanin zur Kathode, benimmt sich also 
wie ein elektropositives -Kolloid. 
Das Hämocyanin ist demnach, wie alle 
Eiweißkörper, ein amphoterer Elektrolyt, der wie 
eine Säure oder eine Base dissoziiert, je nach der 
Konzentration der Wasserstoffionen des Milieus, 
in dem er sich gelöst befindet. Der isoelektrische 
Punkt, d. h. die Konzentration der Wasserstofi- | 
ionen, bei der das Hämocyanin überhaupt nicht 
oder nur in Spuren zur Anode und zur Kathode 
wandert, entspricht einer [H'J=21><10” 
(pn = 47). Und da am isoelektrischen Punkt 
die Dissoziationskonstante der Säure (K,) des 
Ampholyten sich zu derjenigen der Base (Ky) 
verhält, wie die Konzentration a Mi 
FH] 
ionen zu der der Hydroxylionen fe" ~ (ony so 
Ka 
ergibt sich ae = 7>210% 
Daraus folgt, daß die saure Dissoziatiöndkon. 
stante des Hämocyanins viel größer ist als die | 
basische Dissoziationskonstante, das heißt, daß 
das Hämocyanin eine viel stärkere Säure als Base 
ist, und daß es sich im Blut, das immer leicht 
alkalische Reaktion hat, mehr oder weniger voll- 
ständig als Salz-, Natrium- oder Kalium-Hämo- 
eyaninat, vorfindet (Quagliariello). 
VI. Widerstandsfähigkeit des Hämocyanins 
gegen Fäulnis. Die Lösungen reinen Hämocyanins 
zeigen eine bemerkenswerte Widerstandsfähigkeit 
gegenüber Fäulnisprozesen. Auch das Hämo- 
cyaninblut widersteht der Fäulnis viel länger als 
eine gewöhnliche Eiweißlösung. 
Während der Fäulnis entfärbt sich das Blut. 
Es handelt sich aber um einen einfachen Reduk- 
tionsprozeß, nicht um eine Zerstörung des Hämo- 
cyanins, weil die gefaulte Lösung beim Schütteln 
mit der Luft ihre. blaue Farbe wieder annimmt, 
genau so wie eine Hamoglobinlésung unter den 
gleichen Bedingungen ihre rote Farbe wieder er- 
wirbt (Fredericg). | 
VII. Katalytische Bigenschaften. Hämocyanin - 
zersetzt, Wasserstoffsuperoxyd. Es besitzt außer- 
dem reduzierende und oxydierende Eigenschaften. 
So reduziert es einige Substanzen wie Ferri- 
cyanid und Kaliumpermanganat, während es 
gegenüber anderen Substanzen, wie Methylenblau, Fi 
keine Wirkung zeigt. Es ist Sufferlend, wie sich ° 
Oxyhimocyanin spontan nicht reduziert. Asep- 
tisch gewonnenes und von Blutkörperchen befrei- 
tes Hämocyaninblut oder aseptisch bzw. mit — 
Antisepticis verwahrte Lösungen von Oxyhämo- 
cyanin bewahren ihre blaue Farbe unbegrenzt. 
Eine Lösung von kristallisiertem oder dialysier- — | 
tem Hämocyanin bläut Guaiak. Die Reaktion 
verläuft in Anwesenheit von’ Wasserstoffsuperoxyd e | 





