





























gene Gleichgewichtsreaktion ist. 
Fig. 1, 2 und 3 zeigen die Resultate, welche 
man erhält, wenn man die Menge der Hemmungs- 
substanz oder die Konzentration des Enzyms 
ändert und wenn man eine Mischung des Enzyms 
und der Hemmungssubstanz verdünnt (6). Die 
‚den. Punkten gebildet, die .aus dem Massen- 
acti pecabots: zu berechnen: sind unter Anwen- 
dung der folgenden Formel: 
Enzym-+ Hemmungssubstanz Z Enzym — Hemmungssubst 
Ferner ıst anzunehmen, daß nur das freie 
Enzym wirksam ist. 
en EN 
— 
aa 
| 
v. Q 
sy 
he N 
REN 
ee SS 
a 
Einheiten wirksa 
ER 

x _ ku bam Gelatine Zugefügte Trypsinlosung in cam. 
A Reines Trypsin, verdünnt mit Wasser. 
B Trypsin-Hemmungssubstanz, verdünnt mit Wasser. 
LC Trypsin-Hemmungssubstanz, verdiinnt mit ape von 
Fe Hemmungssubstanz. 
VY = Volumen der Lösung, die 1 ccm ai enthält. 
en berechnete Werte. 
\ beobachtete Werte. 
| Fig. 3. Der Einfluß der Gegenwart von Hemmungs- 
 substanz auf die Konzentrations-Wirksamkeits-Kurve 
des Trypsins. Curve A, „reines“ Trypsin verdünnt 
mit Wasser. Kurve B, Mischung von Trypsin und 
Hemmungssubstanz, verdünnt mit Wasser. Das Ver- 
§) _ hältnis von Trypsin zur Hemmungssubstanz ist daher 
| konstant. Kurve C, Mischung von Trypsin und Hem- 
| mungssubstanz, verdünnt mit einer Lösung von Hem- 
' mungssubstanz von derselben Konzentration, wie sie in 
der Trypsinlösung vorhanden war. Die Konzentration 
der Hemmungssubstanz ist daher in diesem Versuch 
"4 konstant. 
i 
i 
1) 
| 
Es ist ersichtlich, daß in jedem Falle die ex- 
perimentellen Resultate mit den berechneten 
Werten bis auf 5% übereinstimmen. Die Ab- 
weichung ist nicht größer als der Versuchsfehler. 
Diese Versuche wurden wiederholt mit Pepsin 
und Trypsin und dem „Antitrypsin“ 
malen Serums. Immer wurden dieselben Resul- 
tate erhalten. Weiterhin wurde gefunden, daß 
‘die dureh die oben wiedergegebene Formel ver- 
langte Beziehung die einzige ist, welche für alle 
‘ Versuche anwendbar ist. Der zumeist - aus- 
‚geführte Versuch, in dem allein die Konzentra- 

u gibt keine entscheidenden Resultate. Zum Bei- 
SR me gefunden, dab die Kurve mit gleicher 
Northrop: Ist die sae der Eiwei8k. Pepsin u. Trypsin als homog. Reaktion aufzufassen ? 
Meinung klar, daß die. Beektian ae eta dem 
Enzym und der Hemmungssubstanz eine homo- ' 
ausgezogenen Kurven sind in jedem Falle aus 
des nor-. 
tion der Hemmungssubstanz variiert wird (Fig. 1),. 
715 
Genauigkeit in Einklang gebracht werden kann 
mit der Aldsorptionsformel, einer bimolekularen 
Formel, wie mit der oben angewandten Formel. 
Beriicksichtigt man jedoch alle Versuche, so ist 
das nicht der Fall. 
Diese Versuche zeigen, daß die experimen- 
tellen Tatsachen, die man beim Studium der 
Reaktion zwischen Trypsin oder Pepsin und den 
Hemmungssubstanzen erhält, vollkommen nach 
dem Massenwirkungsgesetz erklärt werden kön- 
nen. Die Tatsache, daß die Formel zwei Kon- 
stanten enthält, beeinträchtigt matürlich die 
Sicherheit des Beweises. Berücksichtigt man 
jedoch die Vollkommenheit der Ubereinstimmung 
und den breiten Umfang der experimentellen Be- 
dingungen, so erscheint es nicht berechtigt, die 
Übereinstimmung als zufällig anzusehen. Euler 
(3) hat denselben Schluß beim Studium der In- 
vertasewirkung ‚gezogen. ; 
Die obige Erklärung kann jetzt auf die Kine- 
tik der Reaktion angewandt werden, und es ist 
überraschend, wieviele der Unstimmigkeiten mit 
der Annahme der monomolekularen Formel vor- 
ausgesagt und berechnet werden können?). Wie 
oben dargelegt wurde, wird die Hemmungs- 
substanz aus dem Eiweißkörper durch die Wir- 
kung des Enzyms gebildet. Wenn man also nicht 
sorgsam sowohl die Eiweißlösung wie die Enzym- 
lösung reinigt, können beide schon Hemmungs- 
substanz enthalten. Wenn die Enzymlösung die 
Substanz enthält, findet man, daß der Grad der 
Verdauung weniger schnell als die Enzymkonzen- : 
tration zunimmt. Das ist verwirklicht in Fig. 3, 
Kurve B. Daraus folgt, daß, je konzentrierter 
die Lösung ist, desto weniger freies und infolge- 
dessen wirksames Enzym vorhanden ist. Wenn 
dagegen die Eiweißlösung Hemmungssubstanz 
enthalten sollte, sind die Resultate gerade um- 
gekehrt, und man findet, daß der Grad der Ver- 
dauung viel schneller als die Enzymkonzentration 
ae ge 
2) Die theoretische Formel für die Reaktion zwischen 
je zwei Molekülen ist dS/dt=KES, wenn E die 
Enzymkonzentration und 8 die Substratkonzentration - 
bedeutet. Wenn das Enzym als ein idealer Katalysator 
aufgefaßt wird, ist 1 konstant und die Gleichung wan- 
delt sich in die einfache monomolekulare Formel um. 
Man kann jedoch zeigen, daß E in zwei Fällen nicht 
konstant ist, sondern während der Reaktion abnimmt: 
1. wenn das Enzym sich ständig mit den Produkten 
der Reaktion verbindet und 2. wenn spontane Zer- 
setzung des Enzyms eintritt. E ist dann keine Kon- 
stante, sondern- muß dann als eine Funktion sowohl 
von E wie von X bezeichnet werden. Die Beziehung 
von E zu X, den Produkten der Hydrolyse, ist aus den 
eben beschriebenen Versuchen bekannt. Wenn die Ver- 
suchsbedingungen so gewählt sind, daß man die Spon- 
taninaktivierung vernachlässigen kann, so ist es mög- 
lich, wie wir oben gezeigt haben, für den Einfluß der 
Reaktionsprodukte zu einer Übereinstimmung zwischen 
den Versuchen und den Voraussetzungen der Theorie 
zu gelangen. Richtet man andererseits die Versuchs- 
bedingungen so ein, daß die prozentuale Inaktivierung 
des Enzyms durch die Produkte gering ist, dann kann 
E als eine Funktion von 7 ausgedrückt werden, und die 
Versuche stimmen wieder mit der Theorie überein, ob- 
wohl die Resultate gänzlich verschieden sind, die unter 
den obigen Bedingungen erhalten worden sind. 
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