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zunimmt. Das folgt aus den Resultaten, die in 
Fig. 2 und Kurve C der Fig. 3 wiedergegeben 
sind, welche zeigen, daß, je kleiner die Menge des 
Enzyms, desto größer der prozentuale Anteil des 
inaktivierten Enzyms. Mit anderen Worten, 
wenn die Konzentration der Hemmungssubstanz 
konstant ist, aber die totale Konzentration des 
Enzyms sich ändert, etwa von 4 zu 1, so findet 
man, daß die Konzentration des freien Enzyms 
und damit im Zusammenhang der Grad der Ver- 
dauung mehr als viermal so viel beträgt. Das sind 
einige der kleinen Unstimmigkeiten, welche auf 
demselben Wege erwartet und voraus berechnet 
werden können. 
Die Versuche können auch als eine experimen- 
telle Bestätigung der Arrheniusschen Ableitung 
der- Schützschen Regel angesehen werden. 
Arrhenius führte aus, daß, wenn man annimmt, 
daß durch die Wirkung des Enzyms Substanzen 
gebildet werden, welche sich mit dem Enzym 
unter Entstehung einer inaktiven Verbindung 
700 
600 



RS 
8 






Anderung der Hemmung (a) 
een vom 

















DPD AS OY SOME, EN Bis 
i 
Kurven, welche den Grad der Verdauung von 
Eiereiweiß zeigen. 
verbinden, sobald die Substanz in großem 
Überschuß anwesend ist, die Menge des freien 
Enzyms direkt proportional dem Anwachsen der 
Reaktionsprodukte abnimmt. Der Grad der Reak- 
tion wird daher umgekehrt proportional sein zu 
der Menge der gebildeten Produkte und infolge- 
dessen die Menge der gebildeten Produkte propor- 
tional der Quadratwurzel der verflossenen Zeit 
sein. Die Ableitung kann mathematisch folgender- 
maßen ausgedrückt werden: 
k Le 
ar oder integriert x =kyT 
Wenn diese Ableitung richtig ist, folgt daraus, 
daß die Schützsche Regel nicht beim Beginn der 
Reaktion gilt, wenn die Hemmungssubstanz noch 
nicht im Überschuß vorhanden ist, noch am Ende 
der Reaktion, wenn die Reaktion allmählich zu- 
rückgeht beim Abnehmen der Substratkonzentra- 
tion. Dieser Fall ist in Fig. 4 verwirklicht (7). 
Wenn die Reaktion wie gewöhnlich mit einem 
sehr großen Substratüberschuß in Gang gebracht 
wird, findet man, daß die Schützsche Regel Gel- 
Northrop: Ist die Hydrol. der Eiweißk. pee u. Trypsin. als homog. Reaktion aufzufassen? Im Die : 
wenn das gebundene Enzym stabiler ist, je kon- 



















































'atur- 
issenschafte 
tung hat, bis die Reaktion praktisch beendet ist. 
Daraus folgt, daß unter diesen Bedingungen die — 
Reaktion aufhört, weil alles Enzym inaktiviert — 
ist, obgleich nur ein kleiner Prozentsatz des Sub- 
strats aufgebraucht ist. 
. Das Gleichgewicht zwischen dem Enzym und 
der Hemmungssubstanz wird auch verantwortlich 
sein für die Anomalien, die in dem Grade der 
Inaktivierung der Enzymlösungen beobachtet 
worden sind (8). . Gewöhnlich findet man zum 
Beispiel, daß, je konzentrierter eine Enzym- — 
lösung ist, desto stabiler sie auch ist, und ferner, 
daß die Inaktivierung dann langsamer fort- — 
schreitet, als nach der monomolekularen Formel 
zu erwarten ist. Es ist experimentell gezeigt q 
worden, daß die Zufügung von Hemmungs- ° 
substanz das Enzym viel stabiler macht. Das 
freie Enzym wird daher schneller inaktiviert als 
die Enzym-Hemmungssubstanz-Verbindung. Nun. 
ist schon gezeigt worden, daß, je konzentrierter — 
die Lösung ist, . desto größer die Menge des ge- — 
bundenen Enzyms. Es folgt daher daraus, daß, 
zentrierter die Lösung ist, sie desto stabiler oe 
wird, wie das auch experimentell festgestellt. ist. 
Es = auch gezeigt worden, daB, je kleiner die 
Menge des Enzyms ist, das gleichzeitig mit einer | 
konstanten Menge Hemmungssubstanz vorhanden ° 
ist, desto größer der Anteil des Enzyms ist, der | 
gebunden und damit stabiler wird. Daraus folgt ° 
dann auch, daß, wenn aktives Enzym zerstört 
wird, ein mehr oder weniger großer Anteil des 
verbleibenden Enzyms in gebundene und damit 
stabile Form übergeht. Der Grad der Tnaktivie- — 
rung wird daher immer langsamer werden, was 
auch experimentell festgestellt worden ist. 
Die bisherigen Erörterungen zeigen, daß sehr - 
vieles experimentell für die Hypothese spricht, — 
daß die Reaktion zwischen dem Enzym und den ~ 
Hemmungssubstanzen mit dem Massenwirkungs- 
gesetz in Einklang steht und daß diese Hypothese — 
es auch ermöglicht, quantitativ alle Anomalien — 
vorherzusagen, welche man findet, wenn die 
Enzymkonzentration variiert wird. 4 
Nunmehr muß jedoch noch dem Einfluß der 
Wasserstoffionenkonzentration und der Substrat- — 
konzentration Rechnung getragen werden. 
Der Einfluß von py. 
Man hat schon sehr früh gefunden, daß ‘Ned 
Säuregrad der Lösung einen sehr- ee 
Einfluß‘ auf den Umfang der Enzymwirkung hat, 
und Sörensen konnte zeigen, daß es sich hier in E 
erster Linie um eine Funktion der N | 
ionenkonzentration handelt. Diese Schlußfolge- — 
rung ist für andere Enzyme ganz allgemein. an- 
genommen worden, aber es wird immer noch von — 
einigen Forschern angenommen, daß die Wirk- 
samkeit der proteolytischen Enzyme von den an- 
deren Ionen und von dem physikalischen , Ver- 2 
halten der Substrate abhängig ist. Unter ex: i 
tremen Bedingungen mag das wahr sein, aber zu 
