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ächst ist py entscheidend, wie aus Fig. 5 zu 
„ersehen ist, in welcher der Umfang der Ver- 
-  dauung von Gelatine und von Casein in Gegen- 
wart von Na- und von Ba-, von SO,- und von 
'Cl-Ionen verglichen wird (9). 
Eigenschaften der Lösungen sehr verschieden 
sind in Gegenwart von monovalenten Ionen im 
4 Vergleich mit divalenten Ionen, aber, wie die 
| Abbildung zeigt, ist der Umfang der Verdauung 
i in beiden Fällen gleich. Es ist daher mit Sicher- 
‚heit zu schließen, daß es sich in erster Linie um 
eine Wirkung der Wasserstoffionenkonzentration 
- und um eine chemische Wirkung handelt. 
Wenn die Reaktion nach dem gewöhnlichen 
= Gesetz der Lösungen: abläuft, muß jede Steige- 
rung des Grades der Reaktion zwischen dem 
Enzym und dem Eiweißkörper zu einer Zunahme 



mol Titration 
NaH 
fa 
cc 


Arno N 
in20emLösung 



_ Amino N 
m Boemlösung 
N 


| der „aktiven“ Konzentration einer der beiden 
Substanzen führen. 
daß die Kurve, die man von dem Einfluß von pg 
Be auf die Wirksamkeit des Enzyms entwerfen kann, 
| mit der Dissoziationskurve schwacher Basen oder 

Säuren identisch ist. Daraus schließt er, daß der 
| - jonisieren (oder eine Verbindung des Enzyms mit 
dem Substrat) und daß entweder das Ion oder 

' das undissoziierte Molekül für die Reaktion ver- 
 antwortlich war. Daraus würde jedoch folgen, 
daß der Einfluß von pp bei einem bestimmten 
Enzym gegenüber verschiedenen Substraten der- 
selbe sein müßte. Es wurde aber gezeigt, daß im 
Falle des Pepsins und Trypsins das nicht der 
Fall ist, sondern daß das py-Optimum mit dem 
 Eiweißkörper wechselt. Man müßte folglich an- 
nehmen, daß es für jeden Eiweißkörper ein be- 
--sonderes Enzym gibt; aber diese Annahme ist 
| nicht gerechtfertigt, da dafür jeder Beweis fehlt. 
| pp hat daher vielmehr Einfluß auf das Substrat 




Nw. 1923. 
k.Pepsin u Trypsin als homog. Reaktion aufzufassen? 
Loeb (10) hat gezeigzt, daß die physikalischen | 
Michaelis (2) hat gezeiet, 
Se Einfluß der Säure darin besteht, das Enzym zu | 

UT 
als auf das Enzym. Dashaben auch Arrhenius (1), 
Euler (1) und auch Ringer (12) angenommen. 
Bekanntlich wirkt Pepsin nur in. saurer 
Lösung, Trypsin dagegen nur in schwach alka- 
lischer Lösung. Aus den Arbeiten Loebs und 
anderer ist auch bekannt, daß die Eiweißkörper 
in saurer Lösung als saure Salze, in alkalischer 
Lösung als alkalische Salze vorhanden sind. Es 
ist klar, daß man unter der Annahme, daß Pepsin 
mehr oder weniger schnell mit positiven Protein- 
ionen und Trypsin schneller mit negativen Protein- 
ionen reagiert, qualitativ den beobachteten Tat- 
sachen gerecht werden kann. Wenn diese Annahme 
wirklich richtig ist, muß jedoch der Umfang der 
Verdauung eines Eiweißikörpers in seiner Ab- 
hängigkeit von pp quantitativ mit der ebenso 
zustande, gekommenen Konzentration der Eiweiß- 
ionen übereinstimmen. In der Gegend zwischen 





















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SLR /Pypsin 
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= \ 
Haemoglobin. 
= Titrationskurve. 
Punkte = Grad der Hydrolyse. 
Gelatine. 
= Relative Konzentration der ionisierten Gelatine- 
salze. 
Punkte = Grad der Hydrolyse. 
Kasein. 
: = Titrationskurve. 
Punkte = Grad der Hydrolyse. 
Fig. 6. 
dem isoelektrischen Punkt und dem Punkt der 
größten Bindung zeigt die Titrationskurve direkt 
die Menge des gebildeten Eiweißsalzes und kann 
daher dazu verwandt werden, die Menge der 
Proteinionen zu demonstrieren. Fig. 6 (9) gibt 
einen Vergleich des auf diesem Wege erhaltenen 
ionisierten Eiweißkörpers mit dem Umfang der 
Hydrolyse einiger Eiweißkörper durch Pepsin. 
Die Fig. 6 zeigt, daß das py-Optimum für die 
verschiedenen Eiweißkörper verschieden ist und 
ausgezeichnet mit dem Punkt der maximalen Salz- 
bildung übereinstimmt. Die Figur zeigt auch, 
daß. der Grad der Verdauung ein Minimum beim 
isoelektrischen Punkt der Eiweißkörper besitzt. 
Die Übereinstimmung zwischen den Kurven ist 
beim Casein hervorragend, bei anderen Eiweiß- 
körpern nur annähernd. Methodisch sind jedoch 
manche Fehlerquellen vorhanden, und es ist 
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