









von Henri angewandt, welcher jedoch versäumte, 
zwischen dem Grad und dem Umfang der Hydro- 
lyse zu unterscheiden. 
0-N 
. 

ymin 
sung 
= 


" Zumahme des Arm 
Pi 933cem Lo. 


05 10 
Zell im Stunden 
Verdauungskurven fiir 4% 
sowohl. 3 % Gelatine 
derselben Trypsinkonzentration 
enthält. 
Fig. 7. 
. tine und einer Mischung, welche s 
wie 4% Casein bei 
Casein, 3% Gela- 
Tabelle II. 
Grad der Hydrolyse von Casein, Gelatine und einer 


Mischung von Casein und Gelatine. 
4 com dialysiertes Trypsin werden zu jeder Lösung bei* 
_ 84° © zugetan. 5 ccm Proben werden nach 0,10, 0,25, 
= .0,50, 1,50 und 3 Stunden herausgenommen und in 25 cem 
Wasser, welche 10 cem 0,20 n HCl enthalten, getan. 
2 eem dieser Lösung (äquivalent zu 0,33 cem Original- 
lösung) werden auf Amino-N nach van Slyke analysiert. 



Zunahme | Zeit, die notwendig ist, um eine Zunahme 
des Amino-N in der unter a angegebenen 







| ee aa ae bewirken 
% @) ferne ie Casein + Gelatine 
3 cem Stunden Stunden Stunden 
0,1 0,15 =O 20 0,09 
: Ka) hse 0,27 0,40... 0,16 
-0,20 0,48 0,72 0,28 x 
; - Grad der Hydrolyse i RN in 
Stufe der = een read " T Stunden * 
_ -vergliche- oe i ae 
on @asein- + Golatine- Casein + Gelatine 
~ Reaktion | 1ösung | lösung | m Getrennt 
SER DIE RE oy Mischung | (b+ e) 
00,10 6,7 5,0 Hib SA 
0—0,15 1 3,7 2025 6,2 6,2 
0—0,20 ON 1,4 3,6 3,5 



- Caseinlésung 4 g Casein in 100 ccm Phosphatpuffer, 
M/10 eingestellt auf pu 7,5. Gelatinelösung 3,5 g Gelatine 
in 100 cem Phosphatpuffer. pu 7,5. Gelatine-Casein- 
Lösung 4 ¢ Casein + 3,5 g Gelatine in 100 ccm Phosphat- 
puffer wie oben. Pu 7,5. 
FE Der eben heueheionens Versuch zeigt schlüssig, 
daß das Enzym sich nur mit dem Substrat ver- 

Northrop: Ist die Hydrol Her Fiweißk, De u. Tepe Ms mee Reaktion aufzufassen ? 
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bindet, wenn man eine zweite Annahme macht, 
nämlich, daß zwei Enzyme vorhanden sind, je 
eins für jedes Protein, und daß die durch jedes 
Enzym gebildeten Produkte beide Enzyme hemmen. 
Bei einer sorgfältigen Untersuchung, die über 
diesen Punkt angestellt wurde, konnte nichts ge- 
funden werden, was dafür sprach, daß die Lösung 
mehr als ein Enzym enthält. Nach meiner An- 
sicht besteht daher keine Verbindung zwischen 
Enzym und Substrat, und das abnorme Verhalten 
bei Zumahme der Substratkonzentration muß auf 
eine Eigenschaft des Substrates selbst zurückge- 
führt werden, 
Der Mechanismus der Pepsin- und Trypsin- 
hydrolyse,. wie er hier entwickelt worden ist, 
führt zu dem Schluß, daß die Reaktion durchaus 
nicht im Sinne der klassischen Definition kata- 
lytisch ist, da ein Teil des Enzyms nicht. wieder 
frei wird, sondern mit einigen Produkten. ver- 
bunden bleibt. Die Reaktion kann folgender- 
mafien beschrieben werden: 
Enzym + Protein + H,O 2 [Enzym— Protein] 
— Enzym—-Pepton Z Enzym + Pepton. 
Pepton wird einfach angewandt als ein all- 
gemeiner Ausdruck für die Produkte der Hydro- 
lyse des Eiweiß. Wenn die Enzym-Pepton-Ver- 
bindung vollständig undissoziiert wäre, würde die 
Reaktion eine einfache bimolekulare sein, da für 
jedes Molekül des gespaltenen Substrats ein 
Enzymmolekül verschwinden würde. Wenn die 
Verbindung vollständig dissoztiert wäre, würde 
die Reaktion monomolekular sein, da die Konzen- 
tration des Enzyms sich nicht ändern würde. In 
Wirklichkeit liegt die Reaktion in der Mitte und 
stimmt daher weder mit der monomolekularen 
noch mit der bimolekularen Formel überein. Da 
das Enzym zum mindesten eine Verbindung mit 
einigen Produkten bildet, so muß der Gleichge- 
wichtspunkt der Reaktion davon beeinflußt 
werden. 
(Übersetzt von Martin Jacoby (Berlin). 
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