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| und Pomaceen 
| bringen, 
| (Elution) des Enzyms bewirkt. Es hat sich aber 

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mung von Reaktionsgeschwindigkeiten, aus denen 
wir nach dem Vorbilde der von R. Willstätter und 
A, Stoll (2) im Jahre 1917/18 veröffentlichten 
Untersuchung „Über Peroxydase“ Ausbeute und 
Konzentration der Enzyme in den gewonnenen 
Lösungen und Präparaten berechnen. Aber diese 
Methodik beruht auf der unbewiesenen Voraus- 
setzung, daß die Reaktionsgeschwindigkeiten zu 
den Mengen der Enzyme immer in demselben 
Verhältnis stehen, mit anderen Worten, daß 
unter gleichen äußeren Bedingungen gleiche En- 
zymmengen unabhängig von der differierenden 
Art und Konzentration der natürlichen Begleit- 
‚stoffe immer gleiche Reaktionsgeschwindigkeiten 
‘ bewirken. 
Der quantitative Vergleich von Reaktions- 
 geschwindiekeiten hat noch in anderer Hinsicht 
für die Beurteilung der nach den Sorptions- 
gewonnenen Enzympräparate Bedeu- 
tung erlangt. Die Rohprodukte, aus denen wir 
die Enzyme zu isolieren versuchen, sind durch 
eine außerordentliche Mannigfaltigkeit von kata- 
lytischen Wirkungen ausgezeichnet. So vermag 
die Pankreasdrüse Fette, Kohlehydrate und Pro- 
teine abzubauen, der Hefepilz die verschiedensten 
| Zuckerarten und Glykoside zu zerlegen und das 
 Emulsin, das wir in den Samen der Prunaceen 
antreffen, ist imstande eine 
große Zahl natürlicher und künstlicher Derivate 
des Traubenzuckers zu hydrolysieren. Da erhebt 
sich die Frage, ob die Natur diese Fülle von 
Erscheinungen in jedem Falle durch einen ein- 
zigen oder durch ganz wenige Katalysatoren her- 
vorzurufen vermag oder ob sie über einen großen 
Schatz von solehen verfügt, von dem je nach Be- 
darf nur dieser oder jener seine Wirksamkeit 
entfaltet. EZ. Fischer, der die schönsten Bei- 
spiele für die Spezifität zucker- und eiweißspal- 
tender Fermente beschrieben hat, sagt (3), dab 
diese Frage erst entschieden werden könne, wenn 
es gelingt, die Träger der Wirkungen in reinem 
Zustande darzustellen. Aber schon die Trennung 
der einzelnen Wirkungen, die z. B. R. Willstätter 
in Gemeinschaft mit #. Waldschmidt-Leitz, F. C. 
Memmen und A. R. F. Hesse (4) für die Lipase, 
"| die Amylase und das Trypsin des Pankreas durch 
Anwendung von Sorptionsmitteln gelungen ist, 
tut die stoffliche Verschiedenheit dieser Fer- 
mente kund. Die Aufgabe, näher verwandte En- 
zyme, wie es z. B. die Carbohydrasen der Hefe 
zu sein scheinen, mit ähnlichen Methoden von- 
einander zu sondern, ist dagegen noch ungelöst. 
In einer Mitteilung, die R. Willstatter mit mir 
(5) vor zwei Jahren veröffentlicht hat, wurde 
unter anderem versucht, Saccharase und Maltase 
auf Grund der folgenden Beobachtung zu trennen. 
Wenn man das Rohrzucker spaltende Enzym 
- an Aluminiumoxydhydrat bindet, so 
es durch nachträgliches Behandeln der Tonerde 
mit Rohrzucker, das Enzym wieder in Lösung zu 
während Malzzucker keine Ablösung 
tits Nw. 1928. 
‘Kuhn: ‘Spezif. Natur u. Wirkungsmech. kohlehydrat- u. elykosidspaltender Enzyme. 
"gelingt, 
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gezeigt, daß die Wirkung des Rohrzuckers keines- 
wegs spezifisch ist. Er vermag auch das malz- 
zuckerspaltende Enzym zu eluieren und umge- 
kehrt wird das maltasehaltige Sorbat von seinem 
Substrat nicht zerlegt. Es findet zwar reich- 
liche Hydrolyse der Maltose statt, doch bleiben 
die Maltaseteilchen an der Tonerde verankert. 
In .solehen Fällen sucht die ‚Methode der 
Zeitwertquotienten“ über die Zusammensetzung 
der Enzympräparate zu entscheiden. Unter der 
bereits erwähnten Annahme von der Proportio- 
nalität von Katalysatormenge und Reaktionsge- 
-schwindigkeit muß nämlich das Verhältnis der 
mit denen ein Enzym den‘ 
Geschwindigkeiten, 
Umsatz von zwei verschiedenen Stoffen bewirkt, 
unabhängig sein von der Herkunft und dem 
Reinheitsgrade des Enzymmaterials. Wenn z. B. 
eine bittere Mandel für die Hydrolyse einer be- 
stimmten Menge B-Phenylglykosid 10mal weniger 
Zeit benötigt als zur Spaltung der äquivalenten 
Menge von ß-Methylglykosid, dann sollte auch ein 
Aprikosenkern oder ein aus süßen Mandeln ge- 
wonnenes Enzympräparat das aliphatische Gly- 
kosid 10mal langsamer angreifen als das aroma- 
tische, etwa so wie alle Mineralsäuren den Rohr- 
zucker 1240mal schneller spalten als den Milch- 
zucker. Findet man indes in verschiedenem Aus- 
gangsmaterial ein differierendes Verhältnis der 
Reaktionsgeschwindigkeiten oder verschiebt sich 
dieses im Laufe der Reinigungsoperationen, so 
deutet dies auf die Unabhangigkeit der für jede 
Reaktion nötigen Katalysatoren, die von der 
Natur in wechselndem Mengenverhaltnis gebildet 
werden und deren Beständigkeit eine  un- 
gleiche ist. 
Die Schwankungen "der Zeitwertquotientea, 
die für verschiedene Wirkungen der Hefen und 
deren Auszüge (6) beobachtet wurden, sind in 
den letzten zwei Jahren durch eingehende 
Messungen von Emulsinzeitwetten (7) ereänzt 
und durch Annahme einer größeren Zahl auf- 
fallend spezifisch eingestellter Enzyme gedeutet 
worden. Der einzige Einwand, der meines 
Wissens gegen die Berechtigung dieser Schluß- 
folgerungen erhoben wurde, stammt von A. v. 
Euler, der im II. Teil seiner kürzlich erschiene- 
nen 2. Auflage der „Chemie der Enzyme“ in 
einer Fußnote auf S. 146 zur Verschiedenheit 
von Maltase und a-Methylglykosidase bemerkt: 
„Allerdings ist nicht ganz ausgeschlossen, daß 
Aktivatoren existieren, welche auf das eine oder 
andere Substrat spezifisch wirken.“ 
Dieser Erklirungsversuch vermag nur die 
spezifische Natur der Enzyme selbst zu ersetzen 
durch die Spezifitat der Systeme (Enzym + Akti- 
vator A), (Enzym + Aktivator B); fiir Substrate 
von geringerem Strukturunterschiede ist er 
weniger wahrscheinlich. Die Schwankungen 
der Zeitwertquotienten sind aber auch erklärbar 
durch den Einfluß von Begleitstoffen auf das 
Enzym. Von diesem Gesichtspunkt aus habe ich 
die spezifische Natur von Saccharase und Raffi- 
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