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nur in zwei besonderen Fallen Konstanz des Quo- 
tienten zu erwarten: 
1. wenn die Dissoziationskonstanten der 
Enzym- Substr at-Ver pone überein- 
stimmen, 
2. wenn die scheinbaren Dissoziationskon- 
stanten zwar verschieden, aber so gering 
sind, daß die gewählte Konzentration der 
Substrate genügt, um den Einfluß enzym- 
bindender Verunreinigungen wunmehbar 
klein zu machen, wenn also in bezug auf 
die ıSubstratkonzentration die maximal 
mögliche Geschwindigkeit der Hydrolysen 
praktisch erreicht wird. 
Aus einer Untersuchung, die R. Wallstatter, 
H. Sobotka und ich ausgeführt haben (16), wird 
hervorgehen, daß diese Bedingungen bei der 
Spaltung der B-Glykoside des Phenols, des Salieyl- 
alkohols und des Salicylaldehyds durch Emulsin 
nahezu erfüllt sind. Es wird dadurch verständ- 
lich, daß R. Willstätter und G. Oppenheimer (7) 
an diesem Beispiel noch mit der früheren Metho- 
dik zum ersten Male für ein zuckerspaltendes 
Enzym durch quantitative Messungen wahrschein- 
lich machen konnten, daß es verschiedene Sub- 
strate anzugreifen vermag. : 
Wie steht es nun mit der Affinitat der Raffi- 
nase zur Raffinose? Diese Größe läßt sich ex- 
perimentell nicht mit derselben Genauigkeit er- 
mitteln, die bei der Saecharase möglich war. Die 
bisherigen Betrachtungen haben sich — wenn ich 
so sagen darf — auf eine ,,Enzymchemie ver- 
dünnter Lösungen“ bezogen, auf Hydrolysen in 
wissrigem Milieu, bei denen ein großer Überschuß 
des Lösungsmittels auch für anorganische Kata- 
lysatoren von Bedeutung ist. Die Geschwindig- 
keit der Trisaecharidspaltung nimmt aber noch 
in so stark konzentrierten Lösungen zu, wo die 
maximale Geschwindigkeit der Disaccharidspal- 
tung längst erreicht ist, daß man genötigt ist, 
einen großen Teil der Aktivitäts-p,-Kurven zu 
extrapolieren. Die in Tabelle II angeführten 
Werte für ' 
[Raffinase] [Raffinose] _K 
[Raffinase-Raffinose] ~~ a 
sind daher erheblich ungenau. Aber die Diffe- 
renz zwischen den Brauerei- und den Brennerei- 





hefen überschreitet ganz sicher die Verstchs- 
fehler. 
Tabelle II. 
: Gebundene 
Invertin | ey AR Retanase (0/,) 
Berliner Rasa dc, er 0,04 | 4 366 
XG ee 0,24} 4 36,5 
Dänische Brénnebalhets ween | ODIs 34 
Münchener Brauereihefe... | 0,66 | 15 | = 175° 

In Fig. 2 sind zwei Paare von Aktivitäts- 
kurven zusammengestellt. Sp und Rp beziehen 
sich auf Saccharase- und Raffinasewirkung eines 
Auszugs aus Kopenhagener Brennereihefe, 87 
; Q 
Invertin (0,138 n) Ks. Kr Kr:Ks 
"BerlinerRassell | 48 | 0,016! 021] 15 
r REIN Se 5,0 0,016 | 0,24 | 15 
Dänische ; 
Brennereihefe| 5,0 0,017 | 0,27 16 
Münchener 535 
Brauereihefe 83 0,040| 0,66 | ı7 














zogen, 
ihr weiterer Verlauf durch ae a 
deutet. = 



=lOGIST 22, W708 180 4 O57 O18 
Fig. 2. Relative Affinitiiten verschiedener Invertine zu zu 
Rohrzucker und, Raffinose. 
Diese Figur besagt nur, daß Saccharase und 
Raffinase von den in den Hefeauszügen enthalte- — 
nen Stoffen in annähernd gleicher Weise beein- 
flußt werden. Das ist bei der außerordentlichen — 
Ähnlichkeit, die früher im Verhalten beider En- | 
zyme tostgektelit wurde (6) und die H. »v. Buler 
(17) mit der von homologen Körpern in der orga- 
nischen Chemie vergleicht, nicht erstaunlich, 
Nimmt man aber noch die in jedem Falle erst 
mittelten Zeitwertquotienten hinzu, setzt man also — 
die Ordinaten der R-Kurven zu denjenigen der 
S-Kurven ins richtige Verhältnis, wie es z. B. in 
Fig. 3 geschehen ist, so sieht man das Ergebnis, — 
: ae 
30 
“ 
20 



70 
N 
8 
EN 
Q 
S | 
So  -log[S] 2 7769 12 SOO SOS im 0 
Fig. 3. Abhängigkeit der Zeitwertquotienten von der 
Zuckerkonzentration, = 2 p. 
zu dem meine ee rn geführt hat und. das 
aus Tabelle III nech deutlicher abgelesen werden. 
kann: 
= . Tabelle III. 









