

5. 
? 
wie Michaelis und Rothstein selbst gezeigt haben, 
- nieht der Fall. Die Kurven stimmen innerhalb 
der Versuchsfehler, die höchstens % des zu erwar- 
 ‚tenden Effektes betragen, überein. 
2. Die Aktivitäts-pg-Kurve müßte sich beim 
Übergang von optimaler Acidität auf ein py = 6,8 
um 0,3 Abszisseneinheiten verschieben. Ich fand 
4 jedoch, daß der Parameter der Kurven innerhalb 
der Versuchsfehler von + 0,03 Einheiten konstant 
bleibt. 
- Die Invarianz der pp- Kurve bei Wechsel der 
 Zucekerkonzentration und die Invarianz der Ps- 
Kurve bei wechselnder Acidität wird jeder Deu- 
| _ tungsversuch der py-Kurven zu berücksichtigen 
haben. Nach Versuchen, zu denen ich Herrn Dr. 
ei H. Sobotka veranlaßt habe, stehen die am System 
Invertin-Rohrzucker gemachten Beobachtungen 
nicht mehr vereinzelt da. Die von der Michaelis- 
- Rothsteinschen Theorie geforderte Verschiebung 
Ha der ps-Kurven konnte auch am System ß-Glyko- 
| sidase-Salicin nicht beobachtet werden. 
Ich glaube daher, daß es prinzipiell nicht 
richtig ist, die py-Kurven als einfache Dissozia- 
 tionskuryen zu deuten, daß auch die pg-Kurven 
_ über die wahren Dissoziationskonstanten der 
_ Enzym-Zucker-Verbindungen keinen Aufschluß 
| geben und daß neben den elektrochemischen 
Eigenschaften von Enzym und Substrat auch der 
zeitliche Verlauf der Bildung der Reaktions- 
| zwischenprodukte, die Wegdiffusion der Spalt- 
| produkte von den Enzymteilchen, vielleicht auch 
ein mit der Acidität wechselnder Hydratations- 
zustand des Zuckers am Enzym, dessen Bedeu- 
tung für die nichtenzymatische Hydrolyse des 
Rohrzuckers aus den Untersuchungen englischer 
und amerikanischer Forscher: (35) hervorgeht, für 
das Zustandekommen der py-Kurven von Bedeu- 
‚tung sein wird. Die Übereinstimmung der 
| Wasserstoffionenkonzentrationen, bei denen einige 
Enzyme wie. Saccharase (36) und Diastase (37) 
| gegen Hitze am beständigsten sind, mit jenen, bei 
| denen sie ihre maximale Wirksamkeit entfalten, 
legt die. Vermutung eines inneren Zusammen- 
hanges nahe. In jedem Falle wird es die Berück- 
-sichtigung der heterogenen Natur der Systeme, 
| im denen die enzymatischen Hydrolysen vor sich 
gehen, die Betrachtung der am einzelnen Fer- 
e _ mentteilchen sich abspielenden Vorgänge sein, dıe 
|‘. zu neuer Erkenntnis führt. 
~ Aber schon heute deutet der nur äußerst geringe 
Einfluß der Acidität auf das scheinbare Enzym- 
 Substrat-Gleichgewieht sowohl bei der Fructo- 
| saccharase der Hefe wie bei der ß-Glykosidase 
| des Emulsins darauf hin, daß nicht ihre Ver- 
einigung mit den Zuckern fiir deren Zerfall aus- 
reicht, daß vielmehr das Wesentliche auch bei der 
enzymatischen Hydrolyse von den Wasserstoff- 
| donen. geleistet wird. Enzym und H*-Ion müssen 
gleichzeitig und darum an verschiedenen Stellen 
des Substratmoleküls angreifen. Wenn-wir ge- 
E sehen haben, daß die Vereinigung mit dem Enzym 
| im Falle des Rohrzuckers bald am Glykose-, bald 
| am Fructoserest eintritt, so dürfte für den An- 

Kuhn: Spezif. Natur u. Wirkungsmech. kohlehydrat- u. glykosidspaltender Enzyme. 
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griffspunkt der H-Ionen die basische Natur äther- 
artig gebundener Sauerstoffatome bestimmend 
sein. Das Problem der enzymatischen Hydrolysen 
erscheint inniger als bisher verknüpft mit dem der 
reinen H-Ionen-Katalyse, für deren Verständnis 
mir die von H. v. Euler (38) entwickelten Vor- 
stellungen vorläufig am wertvollsten erscheı- 
nen. Ich möchte deshalb zum Schluß darauf 
hinweisen, wie nahe das Verhältnis der Geschwin- 
digkeiten, mit denen zwei Zucker von Enzymen 
und Säuren angegriffen werden, übereinstimmt. 
Es muß aber ausdrücklich betont werden, daß eine 
strenge Proportionalität der Werte theoretisch 
durchaus nicht zu erwarten ist. Aber man sieht, 
daß die spezifische Natur des Invertins durch 
sein auswählendes Bindungsvermögen allein ver- 
standen werden kann: 
Für. die Zerfallsgeschwindigkeiten der Inver- 
tin-Raffinose- und der Invertin-Saecharose-Ver- 
bindungen läßt sich als Verhältnis 1:2 +1 an- 
geben (14). Unter der Annahme, daß die basi- 
schen Dissoziationskonstanten des Di- und Tri- 
saccharids in demselben Verhältnis stehen wie 
ihre von L. Michaelis (39) bestimmten Säure- 
dissoziationskonstanten, findet man aus den An- 
gaben von H. E. Armstrong. und W. H. Glover (40) 
für die Mineralsäurespaltung das Verhältnis 
1:1,6. Aber die üblichen Zeitwertbestimmungen 
ergeben nicht das Verhältnis 1:2, sondern 1:5 
bis 1:10 (6). Es geht daraus hervor, wie ent- 
scheidend auch für solche Fragen die Berück- 
sichtigung der weit differierenden Affinitäten 
ist, die ein Enzym zu zwei verschiedenen Sub- 
straten aufweisen kann. 
Die kohlehydrat- und glykosidspaltenden Fer- 
mente erscheinen als Katalysatoren infolge der 
größeren Empfindlichkeit, die den Enzym-Zucker- 
Verbindungen im Vergleich mit den Zuckern 
selbst, den Wasserstoffionen gegenüber zukommt. 
Die Ursache hiervon mag die Verstärkung der 
basischen Natur der ätherartig gebundenen Sauer- 
stoffatome sein, die mit der Bindung des Enzyms 
im Zuckermolekül erfolg. Die Natur jener — 
Gruppen kennen zu lernen, mit denen die Enzyme 
bald von hier, bald von dort den Zucker angreifen 
und dies bewirken: das ist das lockendste Ziel 
der Enzymchemie! 
Literatur: 
1. R. Willstatter, B. 55, 3601 [1922]; A, 416, 21 
[1917/18];. 3. B. 28, 1429 [1895], gen zwar S. 1438; 
4, R. Willstätter, B. Waldschmidt-Leitz und F. Mens 
men, H. 125, 93 [1922/23]; R. Wiülstätter und 
sc Waldschmidt-Leitz, H. 125, 1327 .11922/237; 
R. Willstätter, E. Waldschmidt-Leitz und 
Ası its oF Hesse, 126-43 [1922/2315 oe LOS 
53 [1921]; 6. R. Wiülstätter und W. Steibelt, 
H. 115, 199 [1921]; R. Willstätter und FR. Kuhn, 
H. 115, 180 [1921]; 7. R. Willstätter und W. 
Csdnyi, H. 117, 172 [1921]; R. Willstdtter und 
G. Oppenheimer, H. 121, 183 [1922]; 8. R. Kuhn, 
H. 125,127 [1922/23] 5; 9. Bio, -Zs. 49,3832 11913]; 
10. vgl. z.B. diese Zs. 8, 911 [1920]. 
11. Proteins and the theory of colloidal behaviour, 
New York 1922; 12. R. Willstdtter, J. Graser 
und R. Kuhn, H. 123,1: M922]; 13. H. 120, 61 
