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ayant une fonction phénolique ou sur les amines aroma- 
tiques. Quant à l'émission de l'acide carbonique au cours 
de ces oxydations par la tyrosinase, elle ne paraît pas 
avoir été établie nettement. 
Si l’on tient compte de tous les travaux signalant 
l'existence d’oxydases végétales dans de très nombreuses 
plantes, organes ou sucs de plantes, et des propriétés 
diversifiées de toutes ces diastases (1), on peut conclure 
que la vie végétale produit en grande quantité des oxy- 
dases variées capables de remplir des fonctions oxydantes 
vis-à-vis de substratums fort divers, mais on doit avouer 
que pour aucune d'elles, la capacité « respiratoire » n’a 
été établie avec la même certitude que pour la laccase de 
Bertrand; aussi cette dernière doit être considérée, selon 
nous, comme le type le DRERX caractérisé de l’oxydase 
DAbeNEnt dite. 
Si l’on s’en tenait à cette convention, on Fe herait en 
vain parmi les travaux Contemporains Îa démonstration 
péremptoire de l'existence d’une semblable oxydase au 
sein des tissus animaux. | 
Avant de montrer l’exactitude de cette proposition et 
d'abandonner les oxydases végétales, nous ne pouvons 
nous empêcher de faire remarquer le disparate réel entre 
nos connaissances sur les diastases digestives et notre, 
savoir sur les diastases oxydantes. Tandis que l’activité 
des diastases digestives est étudiée in vitro par rapport à 
leur vrai substratum : la pepsine ou la trypsine étant 
(1) Oxydases végétales. Rappelons celle des vins (ænoxydases), 
pommes et poires (maloxydases), des embryons de céréales, 
spermases, elc. (Voir à cet égard : SÉE, loc. cit ) Pour la plupart des 
auteurs, la réaction du gaïac suffit à caractériser une oxydase. 
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