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mises en présence d’albumine, la ptyaline en présence 
d’amidon, la lipase en présence de graisses, etc., confor- 
mément à leur véritable office physiologique [de même 
la zymase de Büchner a été étudiée en présence de sucre 
flermentescible], l’activité des diastases oxydantes n’a pu 
être étudiée jusqu'ici au laboratoire que vis-à-vis de 
substratums fictifs. 
Il en est ainsi pour la laccase ou la tyrosinase, oxydases 
typiques pourtant. Aussi trouve-t-on la tyrosinase répan- 
due dans certains végétaux dont la tyrosine est absente, 
circonstance qui met bien en lumière la nature fictive de 
son substratum. La laccase elle-même n’a évidemment 
pas, dans la vie normale de l'arbre, à durcir le latex, le 
laquage constituant un phénomène accidentel étranger à 
la vie de l'arbre et qui s’accomplit, nous l’avons vu, en 
dehors de celui-ci. Que deviendrait l'arbre à laque si 
l’oxydase du latex y provoquait in vivo les phénomènes 
observés par M. G. Bertrand et son prédécesseur japonais, 
sur le laccol ou l’acide urushique (1)? 
De même si, lorsqu'on les coupe ou les brise, une 
pomme de terre ou un champignon noireissent par suite 
de l’action combinée de l’air et de la tyrosinase, n’est-ce 
pas la preuve que les substances noïrcissantes sont au 
contraire maintenues dans le végétal normal à l'abri de 
l'oxygène? Or nous les étudions pour définir leur activité 
en présence d'oxygène et de substances absentes dans le 
végétal. Et c’est exclusivement des propriétés ainsi défi- 
nies que l’on conclut au rôle de l’oxydase dans l’orga- 
nisme ; cette déduction n’est évidemment pas rigoureuse, 
(4) La tyrosinase a été également découverte par Bertrand. 
