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qu'une petite quantité de fibrine non lavée avec leuco- 
eytes, qui sert d’échantillon témoin. L’azote des matières 
albuminoïdes contenues dans les solutions est dosé 
d'après un procédé déerit par l'auteur. Tandis que 
le dosage démontre dans léchantillon de fibrine avec 
leucocytes la présence, en forte proportion, de substances 
albuminoiïdes incoagulables, on ne décèle pas, dans les 
solutions salines avec fibrine sans leucocytes, d’azote 
provenant de matières albuminoïdes incoagulables. 
Dans une autre série d'expériences la fibrine est 
débarrassée par lavage des substances albuminoïdes du 
sang entrainées lors de la formation de la fibrine : les 
matières albuminoides incoagulables ne se trouvent que 
dans les solutions salines contenant la fibre avec leu- 
cocyLes. 
M. Rulot établit donc par ces expériences variées que 
sans leucocytes il ne se produit pas de matières albumi- 
noides incoagulables, et qu'une simple dissolution phy- 
sique ne peut expliquer la solubilité de la fibrine. Il faut 
pourtant ajouter que les liquides salins, dans lesquels ont 
séjourné un certain temps les fibrines pures lavées et 
non lavées, renferment en solution une certaine quantité 
de matières azotées qui ne proviennent pas des substances 
albuminoïides solubles entrainées par la fibrine lors de 
la coagulation du fibrinogène. On doit admettre, dit 
M. Rulot, une dissolution physique faible et lente de la 
fibrine dans les solutions de sels neutres. 
Il résulte aussi des expériences de l’auteur que les 
substances albuminoiïides incoagulables des solutions 
salines de fibrine sont dues à la peptonisation de celle-ci 
par l’action d’enzymes leucocytaires; qu’une certaine 
quantité de sels est nécessaire, qui agissent en désagré- 
geant les leucocytes et en mettant le ferment en liberté; 
