544 W. Wendler: Chemische Physiologie 1923—1924 [52 
Physiol. 65, 1923, p. 527—533, 3 Fig.) — Ref. in Bot. Ctrbl., N.F. 5, 1925, 
p- 24—25. 
622. Cardot, H. et Laugier, H. Adaption, transmission des 
caracteres acquis, selection par coneurrence vitale chez le 
ferment lactique. (C. R. Acad. Sci. Paris 176, 1923, p. 1087—-1090.) 
623. Chapman, R.E. The carbohydrate enzymes of some 
starch-free monocotyledones. (Biochem. Journ. 18, 1924, p. 1388—1400.) 
624. Charaus, ©. Sur le dedoublement biochimique de ]a 
rutine. Obtention d’un glucide nouveau, le rutinose. (©. R. Acad. 
Sci. Paris 178, 1924, p. 1312—1314.) — Das aus Ruta graveolens L. darstell- 
bare gelbe Glukosid Rutin wird durch &in Ferment der entölten Samen von 
Rhamnus utilis gespalten: 
Cz,H3075 + H,O = C,;H,05 + CH 20% 
Rutin Quercitin Rutinose 
Rutinose wird durch Salzsäure hydrolysiert: 
C2H3.0%0+ H,O = C5H750;+ C5H750,. 
Rutinose Rhamnose Glukose 
Das Ferment von Rhamnus utilis wirkt auch auf ein Glukosid aus den Blüten 
von Spiraea Ulmaria L., aus der Rinde von Rhamnus Frangula L. und aus 
der Rinde und den Früchten von Rhamnus cathartica L. 
625. Chodat, F. De l’action de l’albumine sur la coagulation 
du lait par la chymase vegetale. (C. R. Soc. Phys. d’Hist. Nat. Geneve 
40, 1923, p. 24-26.) 
626. Chodat, F. et Philia, M. Contribution & l’etude du pheno- 
mene d’Ambard (fixation de l’amylase par l’amidon). (©. R. Soc. 
Phys. et Hist. nat. Geneve 41, 1924, p. 118—122.) — Ref. in Bot. Ctrbl., 
N.F.5, 1925, p. 272—273. 
627. Costy, P. Urease et uree chez les Champignons supe- 
rieurs. These Doct. [Pharm.] Univ. Paris 1923, 90 pp. 
628. Danckwortt, P. W. und Pfau, E. Über ein proteolytisches 
Enzym in den Hülsen der Vicia faba L. (Ber. D. Pharm. Ges. 34, 1924, 
p. 449451.) 
629. Davidsohn. H. Vitaminstudien. Die wasserlöslichen, 
wachstumsfördernden Faktoren. I. Die quantitative Messung 
des bakterienwachstumsfördernden Faktors. (Biochem. Zeitschr. 
150, 1924, p. 304—-336, 3 Textabb.) — Ref. in Bot. Ctrbl., N.F.5, 1925, 
p. 276. 
630. Derndy, K. G. und Siwe, St. Die proteolytischen Enzyme 
der Diphtheriebazillen und ihre Bedeutung für das Wachstum 
und die Toxinbildung derselben. (Biochem. Zeitschr. 134, 1923, p. 3—19, 
3 Abb.) — Nach 4-6 Tagen spalten in Bouillon gezüchtete Diphtheriebazillen 
Eiweißstoffe und Peptone mit nicht extrazellulär wirksamen Enzymen. Das 
Optimum für die Peptonspaltung liest zwischen pn = 6,0 und py = 7,0. Die 
Enzyme sind also zur Tryptasegruppe zu zählen. Die nach langer Züchtung 
eintretende Zerstörung des Diphtherietoxins wird wahrscheinlich durch die 
autolytischen Enzyme der zerfallenden Mikroorganismen bewirkt. 
631. Emoto, Y. Über die Enzyme einiger Saprolegnieen. (Bot. 
Mag. Tokyo 37, 1923, p. [13]—[28]. Japanisch mit deutscher Zusammen- 
fassung.) — Ref. in Bot. Ctrbl., N. F. 3, 1924, p. 362. 
