Do] Fermente, Enzyme und Vitamine 547 
663. Harvey, R.B. Enzymes of thermal Algae. (Science 61, 1924, 
p- 481.) | 
664. Heiniche, A. J. Catalase activity in dormant apple twigs 
its relation to the condition of the tissue, respiration and other 
factors. (IN.Y., Ithaca] Agr. Exper. Stat. Memoir. 74, 1924, p. 1—33.) 
665. Helferich, B., Löwa, A., Nippe, W. und Riedel, H. Über die Ein- 
wirkung von Fermenten auf Schwefelsäure- und Phosphorsäure- 
ester der Zucker und ihrer Derivate. (Zeitschr. f£. physiol. Chemie 128, 
1923, p. 141—153.) 
666. Hino, Ss. Das Vorkommen der Arginase in verschiedenen 
Bakterien. (Zeitschr. f. physiol. Chemie 133, 1924, p. 100—115.) 
667. Josephson, K. Über die Reinigung von Hefensaccharase. 
(Arkiv för Kemi, Mineralogi och Geologi 8, Nr. 26, 1923, p. 1—21.) — Ref. in 
Chem. Ctrbl. 3, 1923, p. 863. Porkka 
668. Josephson, K. Über die Affinität der Saccharase zu den 
verschiedenen Zuckern. II. (Zeitschr. £. physiol. Chemie 134, 1924, p. 50 
bis 67, 10 Fig. im Text.) — Die Affinität der Saccharase zu Rohrzucker wird 
bei Erhöhung der Azidität deutlich vermindert. Die Aziditätskurve der 
Saccharase ist von der Substratkonzentration abhängig. Die Abhängigkeit 
der Hemmung der Saccharasewirkung durch Glukose und Fruktose von der 
Azidität wurde untersucht. Die Kinetik dieser Saccharase konnte mit der 
Azidität nicht stark geändert werden. 
669. Josephson, K. Über die Affinität der Saccharase zu ver- 
schiedenen Zuckern. III. Zur Identität der Saccharase und 
Raffinase. (Zeitschr. f. physiol. Chemie 136, 1924, p. 62—74.) — Verf. 
betrachtet die Identität beider Enzyme als mit größter Wahrscheinlichkeit 
sichergestellt, weil die Affinitätskonstanten zwischen der Raffinase und den 
verschiedenen Formen der Glukose wie zwischen der Saccharase und der 
Glukose als gleich bezeichnet werden müssen. 
670. Israilski. W. und Runow, E. Die Vitamine und das Wachs- 
tum der Bakterien. (Journ. f. Landw.-Wissensch., Moskau 1, 1924, p. 230 
bis 235, 9 Tab. Russisch mit deutscher Zusammenfassung.) — Ref. in Bot. 
Ctrbl., N. F. 5, 1925, p. 345 —346. 
671. Katö, N. Studien über den Einfluß des Glykokolls auf 
die Fermentwirkung eines Sojaureasepräparates. (Biochem. Zeitschr. 
136, 1923, p. 498—529, 39 Tab.) 
672. Koga, T. Zur Frage der Differenzierung tierischer und 
pflanzlicher Diastasen. (Biochem. Zeitschr. 142, 1923, p. 159—164.) 
673. Kraut, H. und Wenzel, E. Über Enzymadsorption. I. (VI.Mit- 
teilung zur Kenntnis des Invertins von R. Willstätter und Mit- 
arbeitern.) (Zeitschr. f. physiol. Chemie 133, 1923, p. 1—21.) 
674. Kuhn, R. Vergleich von Hefe- und Tabaksaccharase. 
(V. Mitteilung über Spezifität der Enzyme von R. Willstätter und 
R. Kuhn.) (Zeitschr. £. physiol. Chemie 129, 1923, p. 57—63.) 
675. Kuhn, R. Über den Einfluß stereoisomerer Zucker sowie 
nicht spaltbarer Kohlehydrate und Glukoside auf die Wirksam- 
keit des Hefeinvertins. (VI. Mitteilung über Spezifität der En- 
zyme.) (Zeitschr. f. physiol. Chemie 135, 1924, p. 1—11, 5 Tab.) 
