552 W. Wendler: Chemische Physiologie 1923—1924 [60 
726. Villaroel, M.J. La Vitamine B comme activateur des 
ferments. (C. R. Soc. Biol. 88, 1923, p. 376—377.) — Der an Vitamin B 
reiche Extrakt aus Bierhefe steigert die Wirkung von Fermenten z.B. der 
Rizinussamen-Lipase. 
727. Virtanen, A.J. Eınzymatische Studien an Milchsäure- 
bakterien. (Biochem. Zeitschr. 134, 1924, p. 300—319, mit 2 Fig. im Text.) — 
l. In einem sehr reinen Trockenpräparate von Streptococcus lactis wurde die 
Anzahl der Kokken auf 950 Milliarden per 1 g festgestellt. Eine getrocknete 
Zelle wiegt also etwa 1 x 101% mg, eine lebende mit 80—90 % Wasser etwa 
5—10 x 107109 mg. 2. Das Gärungsvermögen des Str. lactis wurde nach der 
1 a 
monomolekularen Gleichung k = ; log berechnet. Die Versuche zeigten, 
kx g Zucker 
Zellenzahl 
Genauigkeit gilt. Bei 18—19° war das Gärungsvermögen 10,6 x 10710 hei 
30° 30,9 x 10716 und bei 37% 25,9 x 1616. 3. Die eventuelle Bildung des 
Zymophosphats wurde sowohl mit Trockenpräparaten als mit lebenden Zellen 
von Str.lactis bei verschiedenen pp = und Phosphatkonzentrationen untersucht. 
Es konnte keine Zymophosphatsynthese konstatiert werden. 4. Fruktose- 
diphosphorsaures Natrium wird vom Trockenpräparat des Str. lactis nicht 
vergoren. 5. Daß Str. lactis Katalase nicht enthält, wurde sowohl mit feuchten 
Bakterienmassen als mit Trockenpräparaten konstatiert. 6. Die lebenden 
Str. lactis-Zellen reduzieren in Wasserlösung Methylenblau energisch, das 
Trockenpräparat gar nicht. Die Reaktion ist wahrscheinlich enzymatisch. 
Bei der Reduktaseprobe der Milch wird die Entfärbung des Methylenblaues, 
wenigstens zum großen Teil, direkt von Bakterien verursacht. 
daß die Beziehung (Gärungsvermögen) mit ziemlich großer 
728. Voskressensky, A. Etude des variations du pouvoir diasta- 
sique de l’urease du Soja hispida suivant l’äge des grains. (C.R. 
Soc. Biol. 88, 1923, p. 498—-500.) 
729. Weimer, J. L. and Harter, L.L. Pectinase in the spores of 
Rhizopus. (Amer. Journ. of Bot. 10, 1923, p. 167—169.) — Ref. in Bot. Ctrbl., 
N.F.3, 1924, p. 46. 
730. Willstätter, R., Kuhn, R. und Sobotka, H. Über die einheitliche 
Natur der ß-Glukosidase des Emulsins. (4. Mitteilung: Über 
Spezifität der Enzyme von R. Willstätter und R. Kuhn.) (Zeitschr. 
f. physiol. Chemie 129, 1923, p. 33—56.) 
731. Willstätter, R., Kuhn, R. und Sobotka, H. Über die relative 
Spezifität der Hefemaltase. (7. Mitteilung: Über Spezifität der 
Enzyme. 5.Mitteilung: Über Maltase.) (Zeitschr. £. physiol. Chemie 
134, 1924, p. 224—242.) 
732. Willstätter, R. und Waldsehmidt-Leitz, E. Über Rizinuslipase. 
(Zeitschr. f. physiol. Chemie 154, 1924, p. 161—223.) 
733. Woker, 6. Die Katalyse. Die Rolle der Katalyse in der 
analytischen Chemie. II. Spezieller Teil, Abt. 2. Biologische 
Katalysatoren. Hälfte I. Hydrolysierende Fermente. Stuttgart 
(F. Enke) 1924, XVI u. 583 pp. 
Siehe auch Nr. 30, 266, 821, 
sowie „Physikalische Physiologie‘ Nr. 332, 348, 376. 
